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Cette méthode colorimétrique est une bonne technique pour le dosage d'un acide aminé pur, mais elle est moins valable pour un dosage global car les acides aminés réagissent en donnant des colorations d'intensité variable. Les iminoacides donnent avec la ninhydrine, une coloration jaune.
Sources : fr.wikipedia.org
== Histoire == Les premiers acides aminés protéinogènes ont été découverts au début du XIXe siècle. Au cours des années comprises entre 1805 et 1935, de nombreux chimistes de renom participent à l'isolement et à l'élucidation de la structure des acides aminés. Les chimistes français Louis-Nicolas Vauquelin et Pierre Jean Robiquet isolent l'asparagine en 1806 à partir d'asperges, ou Asparagus sativus, synonyme d'Asparagus officinalis, d'où son nom. Le chimiste britannique William Hyde Wollaston découvre la cystine en 1810 dans un calcul rénal, mais il faut attendre 1884 pour que le chimiste allemand Eugen Baumann isole la cystéine, qui en est le monomère. En 1819, les chimistes français Henri Braconnot et Joseph Louis Proust isolèrent respectivement la glycine et la leucine. Justus von Liebig isole la tyrosine en 1846, tandis que la structure de cet acide aminé est élucidée en 1869 par son élève Ludwig Barth zu Barthenau. Le chimiste germano-autrichien Eugen Freiherr von Gorup-Besanez (en) isole la valine en 1856. Le biochimiste allemand Karl Heinrich Ritthausen (en) isole l'acide glutamique à partir du gluten en 1866. La structure de la glutamine et de l'acide glutamique est déterminée en 1872 par William Dittmar. Le chimiste allemand Ernst Schulze (en) isole la glutamine en 1877, la phénylalanine en 1881 et l'arginine en 1886, et participe à la découverte de quelques autres acides aminés. La lysine est découverte en 1889 par le chimiste allemand Edmund Drechsel (de).
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Le médecin allemand Albrecht Kossel établit la structure de l'histidine en 1896, le chimiste allemand Richard Willstätter celle de la proline en 1900, et le chimiste britannique Frederick Gowland Hopkins celle du tryptophane en 1901 ; ils obtiennent tous trois un prix Nobel par la suite. Le chimiste allemand Emil Fischer établit la structure de la sérine en 1901, de la lysine en 1902, de la valine en 1906 et de la cystéine en 1908. La méthionine est découverte en 1922 par John Howard Mueller et sa structure décrite en 1928 par les chimistes britanniques George Barger et Philip Coine. Le dernier acide aminé standard à avoir été découvert est la thréonine en 1935 par William Cumming Rose (en), qui identifie également les acides aminés essentiels pour l'humain ainsi que l'apport journalier minimum de chaque acide aminé pour assurer un développement optimal. En 2026, la biologie synthétique est parvenue à réduire l'alphabet du vivant en modifiant la bactérie Escherichia coli pour s'affranchir partiellement de l'un des 20 acides aminés fondamentaux : l'isoleucine. L'IA a redessiné les protéines du ribosome — complexe essentiel et sophistiqué de la cellule — en y remplaçant l'isoleucine par des alternatives structurellement proches comme la valine. Les souches génétiquement modifiées présentent une croissance plus lente mais vivent, montrant que des formes de vie primitives ont pu prospérer avec une palette biochimique plus restreinte ; et montrant que l'on peut effectivement synthétiser des protéines artificielles, intégrant des acides aminés synthétiques.
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=== Articles connexes === Classement thématique des neurosciences Maladie génétique du métabolisme des acides aminés Nutriments essentiels, acide aminé essentiel Pierre Jean Robiquet, Louis-Nicolas Vauquelin Acide pidolique
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